martes, 16 de junio de 2009

MINI GLOSARIO:

Glicina:

La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965.
La glicina se utiliza -in vitro- como medio gástrico, en disolución 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidadLa glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965.
La glicina se utiliza -in vitro- como medio gástrico, en disolución 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad


valina:

La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.


hidroxiprolina


La hidroxiprolina es un aminoácido no esencial constituyente de proteínas y derivado de la prolina. Para esta hidroxilación, existe una proteína llamada prolinhidroxilasa, que reconoce a la prolina como su sustrato. La condición es que la prolina (Pro) a hidroxilar se encuentre vecina a una glicina (Gly) en la hebra, en el sentido amino a carboxilo.


prolina

La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del único alfa-aminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato.
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13 g mol-1.
La prolina constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un iminoácido (ver Ruta 6). Se considera un aminoácido esencial que forma después de su degradación 2-oxoglutarato. Primero, se transforma en deshidroprolina por medio de la acción de la prolina deshidrogenasa que después de la incorporación de una molécula de agua da lugar al glutamato-g-semialdehído, a partir de éste surge el glutamato después de la acción de la glutamato semialdehído deshidrogenasa. El glutamato es transaminado a 2-oxoglutarato.
La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.



fenilalanina

El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra.



Glucolípido


Los glicolípidos o glicoesfingolípidos son esfingolípidos compuestos por una ceramida (esfingosina + ácido graso) y un glúcido de cadena corta; carecen de grupo fosfato. Los glucolípidos forman parte de la bicapa lipídica de la membrana celular; la parte glucídica de la molécula está orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y es un componente fundamental del glicocálix, donde actúan en el reconocimiento celular y como receptores antigénicos.
Entre los principales glúcidos que forman parte de los glucolípidos encontramos a la galactosa, manosa, fructosa, glucosa, N-acetilglucosamina, N-acetilgalactosamina y el ácido siálico.
Dependiendo del glucolípido, la cadena glucídica puede contener, en cualquier lugar, entre uno y quince monómeros de monosacárido. Al igual que la cabeza de fosfato de un fosfolípido, la cabeza de carbohidrato de un glucolípido es hidrofílica, y las colas de ácidos grasos son hidrofóbicas. En solución acuosa, los glucolípidos se comportan de manera similar a los fosfolípidos


Triglicérido
Los triglicéridos, triacilglicéridos o triacilgliceroles son acilgliceroles, un tipo de lípidos, formados por una molécula de glicerol, que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos grasos, saturados o insaturados.


ácido linoleico


El ácido linoleico es un ácido graso esencial para el organismo humano, lo cual quiere decir que el organismo no puede sintetizarlo y tiene que ser ingerido por la dieta. Es un ácido graso insaturado, más concretamente poliinsaturado (dos dobles enlaces) y perteneciente al grupo omega-6 ya que el primer enlace dobles está tras el carbono 6, a contar desde el extremo metilo (–CH3).


Esfingolípido


Los esfingolípidos son lípidos complejos que derivan del alcohol insaturado de 18 carbonos esfingosina; la esfingosina se halla unida a un ácido graso de cadena larga mediante un enlace amida formando la ceramida. Son una clase importante de lípidos de las membranas celulares de animales y vegetales y son los más abundantes en los tejidos de los organismos más complejos.


Nucleótido


Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan funciones importantes como moléculas libres


purina





La purina es una base nitrogenada, un compuesto orgánico heterocíclico aromático. La estructura de la purina está compuesta por dos anillos fusionados, uno de seis átomos y el otro de cinco. En total estos anillos presentan cuatro nitrógenos, tres de estos son básicos, ya que tienen el par de electrones sin compartir en orbitales sp2 en el plano del anillo. El nitrógeno restante no tiene carácter básico ya que el par de electrones no compartidos que posee, es parte del sistema de electrones π del sistema aromático, por lo cual se encuentran deslocalizados e incapaces de captar un protón.



pirimidina


La pirimidina es un compuesto orgánico, similar al benceno, pero con un anillo heterocíclico: dos átomos de nitrógeno sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3.
Se degrada en sustancias muy solubles como alanina beta y aminoisobutirato beta, precursores de acetil-CoA y succinil-CoA.
Tres bases de los ácidos nucleicos (citosina, timina y uracilo) son derivados pirimidínicos. En el ADN, estas bases forman puentes de hidrógeno con sus purinas complementarias.


Adenosina


La Adenosina es un nucleósido formado de la unión de la adenina con un anillo de ribosa (también conocido como ribofuranosa) a través de un enlace glucosídico β-N9. Es una purina endógena sintetizada de la degradación de aminoácidos como metionina, treonina, valina e isoleucina así como de AMP.


Guanosina


La Guanosina es un nucleósido que se obtiene al enlazar la base nitrogenada guanina a un anillo de ribosa mediante un enlace glucosídico β-N9.


citosol


El citosol, también llamado hialoplasma, es el medio acuoso del citoplasma en el que se encuentran inmersos los orgánulos celulares. Representa aproximadamente la mitad del volumen celular. Etimológicamente citosol significa la parte soluble del citoplasma.

Polipéptido

Polipéptido es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grande; como orientación, se puede hablar de más de 10 aminoácidos. Cuando el polipéptido es suficientemente grande y, en particular, cuando tiene una estructura tridimensional única y estable, se habla de una proteína.
Químicamente, un polipéptido es una poliamida, con la única salvedad de que los monómeros constituyentes son únicamente alfa-aminoácidos.

treonina

La treonina (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.




domingo, 7 de junio de 2009

EsTrUcTuRa QuiMiCa De eL aGua, SaLeS y Vi

EL AGUA:
La molécula de agua está constituida por dos átomos de hidrógeno unidos por sendos enlaces covalentes al átomo de oxígeno. Cada enlace covalente implica la compartición de dos electrones entre los átomos de hidrógeno, en que cada átomo aporta un electrón. Por lo tanto, los electrones puestos en juego en ambos enlaces covalentes son cuatro. Estos electrones enlazantes, se suelen representar por pares de puntos o trazos, de manera que la molécula de agua puede representarse por los símbolos de los elementos de hidrógeno y oxígeno unidos por trazos: H-O-H. Esta fórmula insinúa una estructura lineal.
Además existen en el átomo de oxígeno dos pares de electrones, que no participan en enlace, situados en un nivel de menor energía, o última capa. Al considerar todos los 8 electrones situados en la última capa del oxígeno, 2 pares enlazantes y 2 pares no enlazantes, la teoría de Repulsión de Pares Electrónicos del Nivel de Valencia, predice la forma de la molécula de agua. Esta teoría establece que los pares electrónicos del nivel de valencia, que corresponden a la última capa energética, se sitúan en el espacio de manera que entre ellos exista la mínima repulsión ocasionada por su carga negativa. Si los cuatro pares fuesen de igual naturaleza se podría predecir una estructura tetraédrica regular para el agua, porque la mejor manera de acomodar cuatro cargas negativas en el espacio, para que exista entre ellas la mínima interacción, es situándolas en los vértices de un tetraedro, cuyos lados subtienden un ángulo de 109,5°. Puesto que sólo dos pares de electrones son enlazantes, éstos están compartidos entre los núcleos de O e H y por lo tanto estos electrones están mas cerca a ambos núcleos. Los dos pares no enlazantes están sólo localizados sobre el átomo de O por lo que tienden a ocupar mayor espacio alrededor de este átomo y en consecuencia a restarle espacio a los pares enlazantes. Por lo tanto, el ángulo que subtiende las dos uniones oxígeno-hidrógeno es 104,5°, menor que el ángulo tetraédrico.
Si sólo se considera los núcleos de los átomos de la molécula de agua, esta especie debería tener una estructura plana, puesto que tres puntos, que no están en línea, definen un plano. Si ahora se considera a los electrones enlazantes y no enlazantes de la molécula de agua, su estructura es la de un tetraedro irregular.
Cabe deducir que si la molécula de agua no es lineal, tampoco será una especie apolar. Una molécula polar presenta dos polos o centros de gravitación de carga negativa y positiva que resultan de la diferente concentración de electrones en el espacio. Aquel sitio donde exista una mayor concentración da origen a un centro donde gravita carga negativa y en el otro extremo de ese espacio gravitará, por consecuencia, carga positiva.
Al existir un dipolo en tal molécula, ésta puede atraer a sus vecinas por fuerzas de atracción entre cargas de diferente signo.
.
Estas fuerzas se denominan atracción dipolo-dipolo, las cuales son importantes en sustancias al estado líquido o sólido donde la cercanía molecular es muy grande.

En las reacciones de combustión de los nutrientes que tiene lugar en el interior de las células para obtener energía se producen pequeñas cantidades de agua. Esta formación de agua es mayor al oxidar las grasas - 1 gr. de agua por cada gr. de grasa -, que los almidones -0,6 gr. por gr., de almidón-.

SALES:

Las sales minerales son moléculas inorgánicas de fácil ionización en presencia de agua y que en los seres vivos aparecen tanto precipitadas como disueltas.
Las sales minerales disueltas en agua siempre están ionizadas. Estas sales tienen función estructural y funciones de regulación del pH, de la presión osmótica y de reacciones bioquímicas, en las que intervienen iones específicos. Participan en reacciones químicas a niveles electrolíticos.

Sales minerales en los seres vivos
Los procesos vitales requieren la presencia de ciertas sales bajo la forma de iones como los cloruros, los carbonatos y los sulfatos.* Los minerales se pueden encontrar en los seres vivos como sales minerales de tres formas:

Precipitadas
Constituyen estructuras sólidas:
Silicatos: caparazones de algunos organismos (diatomeas), espículas de algunas esponjas y estructura de sostén en algunos vegetales (gramíneas).
Carbonato cálcico: caparazones de algunos protozoos marinos, esqueletos externos de corales, moluscos y antrópodos, así como estructuras duras.
fosfato de calcio: esqueleto de vertebrados.
En forma precipitada, las sales minerales, forman estructuras duras, que proporcionan estructura o protección al ser que las posee.

Disueltas
Dan lugar a aniones y cationes. también se pueden disolver en agua por ejemplo: la sal con el agua a simple vista no se ve, por eso se llama sales minerales disueltas.
Asociadas a moléculas orgánicas
Dentro de este grupo se encuentran las fosfoproteínas, los fosfolípidos y fosfoglicéridos
Los iones de las sales pueden asociarse a moléculas, realizando funciones que tanto el ión como la molécula no realizarían por separado.

Función de las sales minerales
Al igual de las vitaminas, no aportan energía sino que cumplen otras funciones:
Forman parte de la estructura ósea y dental (calcio, fósforo, magnesio y flúor).
Regulan el balance del agua dentro y fuera de la célula (electrolitos).
Intervienen en la excitabilidad nerviosa y en la actividad muscular (calcio, magnesio).
Permiten la entrada de sustancias a las células (la glucosa necesita del sodio para poder ser aprovechada como fuente de energía a nivel celular).
Colaboran en procesos metabólicos (el cromo es necesario para el funcionamiento de la insulina, el selenio participa como un antioxidante).
Intervienen en el buen funcionamiento del sistema inmunológico (zinc, selenio, cobre).
Además , forman parte de moléculas de gran tamaño como la hemoglobina de la sangre y la clorofila en los vegetales .

las vitaminas.

Las vitaminas son substancias químicas no sintetizables por el organismo, presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, la actividad física y cotidiana.
Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican calorías. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la liberación de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.
Identificar las vitaminas ha llevado a que hoy se reconozca, por ejemplo, que en el caso de los deportistas haya una mayor demanda vitamínica por el incremento en el esfuerzo físico, probándose también que su exceso puede influir negativamente en el rendimiento.
Conociendo la relación entre el aporte de nutrientes y el aporte energético, para asegurar el estado vitamínico correcto, es siempre más seguro privilegiar los alimentos de fuerte densidad nutricional (legumbres, cereales y frutas) por sobre los alimentos meramente calóricos.

Ademas Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiologicos (directa e indirectamente).
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque aquellas no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
Los requerimientos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte.
Es incorrecto denominar la deficiencia de vitaminas con la palabra "hipovitaminosis" (lo correcto es decir avitaminosis cuando se quiera referir a la deficiencia vitaminica), mientras que a los niveles corporales excesivos de vitaminas se le denomina hipervitaminosis.
Esta demostrado que las vitaminas del grupo "B" (complejo "B") son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Las vitaminas del complejo "B" son hidrosolubles (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, esto hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales).
Las vitaminas se suelen clasificar según su solubilidad en agua o en lípidos. Las solubles en agua se llaman hidrosolubles mientras que las solubles en grasas son las liposolubles. Estas últimas son peligrosas en grandes dosis porque el organismo no las puede eliminar fácilmente.

Funciones
Las vitaminas son moléculas orgánicas cuya ausencia provoca enfermedades llamadas avitaminosis, como el escorbuto. Puesto que el organismo no es capaz de sintetizarlas debe adquirirlas junto con los alimentos. Una dieta en la que falte alguna de ellas provocará trastornos metabólicos que acabará por provocar enfermedades, e incluso la muerte.
Las vitaminas suelen ser precursoras de las coenzimas.
Las vitaminas también actúan como sustancias antioxidantes, que previenen distintos tipos de cáncer. Así por ejemplo la vitamina E, parece que tomada en los alimentos que la contienen, previene del cáncer de próstata.

Avitaminosis
La deficiencia de vitaminas puede producir trastornos más o menos graves, según el grado de deficiencia, llegando incluso a la muerte. Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas muy enfrentadas. Por un lado están los que aseguran que es prácticamente imposible que se produzca una hipovitaminosis, y por otro los que responden que es bastante difícil llegar a las dosis de vitaminas mínimas, y por tanto, es fácil adquirir un deficiencia, por lo menos leve.
Normalmente, los que alegan que es poco probable una hipovitaminosis son mayoría. Este grupo mayoritario argumenta que:
Las necesidades de vitaminas son mínimas, y no hay que preocuparse por ellas, en comparación con otros macronutrientes.
Se hace un abuso de suplementos vitamínicos.
En nuestro entorno se hace una dieta lo suficiente variada para cubrir todas las necesidades.
La calidad de los alimentos en nuestra sociedad es suficientemente alta.
Por el lado contrario se responde que:
Las necesidades de vitaminas son pequeñas, pero también lo son la cantidades que se encuentran en los alimentos.
No son raros las carencias de algún nutriente entre la población de países desarrollados: hierro y otros minerales, antioxidantes (muy relacionados con las vitaminas), etc.
Las vitaminas se ven afectadas negativamente por los mismos factores que los demás nutrientes, a los que suman otros como: el calor, el pH, la luz, el oxígeno, etc.
Basta que no se sigan las recomendaciones mínimas de consumir 5 porciones de verduras o frutas al día para que no se llegue a a cubrir las necesidades diarias básicas.
Cualquier factor que afecte negativamente a la alimentación, como puede ser, cambios de residencia, falta de tiempo, mala educación nutricional o problemas económicos; puede provocar alguna deficiencia de vitaminas u otros nutrientes.
Son bien conocidos, desde hace siglos, los síntomas de avitaminosis severas. Pero no se sabe tan bien como diagnosticar una deficiencia leve a partir de sus posibles síntomas como podrían ser: las estrías en las uñas, sangrado de las encías, problemas de memoria, dolores musculares, falta de ánimo, torpeza, problemas de vista, etc.
Por estos motivos un bando recomienda consumir suplementos vitamínicos si se sospecha que no se llega a las dosis necesarias. Por el contrario, el otro bando lo ve innecesario, y avisan que abusar de suplementos puede ser perjudicial.

Hipervitaminosis y toxicidad de las vitaminas
Las vitaminas aunque son esenciales, pueden ser tóxicas en grandes cantidades. Unas son muy tóxicas y otras son inocuas incluso en cantidades muy altas.La toxicidad puede variar según la forma de aplicar las dosis. Como ejemplo, la vitamina D se administra en cantidades suficientemente altas como para cubrir las necesidades para 6 meses; sin embargo, no se podría hacer lo mismo con vitamina B3 o B6, porque seria muy tóxica.Otro ejemplo es el que la suplementación con vitaminas hidrosolubles a largo plazo, se tolera mejor debido que los excedentes se eliminan más fácilmente por la orina.
Las vitaminas más tóxicas son la D, y la A, también lo puede ser la vitamina B3.Otras vitaminas, sin embargo, son muy poco tóxicas o prácticamente inocuas.La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas. A la tiamina le ocurre parecido, sin embargo con dosis muy altas y durante mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides. En el caso de la vitamina E, sólo es tóxica con suplementos específicos de vitamina E y con dosis muy altas. También se conoce casos de intoxicaciones en esquimales al comer hígado de mamíferos marinos.

FUENTE:

http://www.aula21.net/Nutriweb/agua.htm

http://www.uc.cl/quimica/agua/estructura.htm

http://es.wikipedia.org/wiki/Mineral_(nutriente)

http://www.ferato.com/wiki/index.php/Vitamina

http://www.agendistas.com/medicina/

http://es.wikipedia.org/wiki/Vitaminas

EsTrUcTuRa QuiMiCa De LaS PrOTeiNaS

Empezaremos hablando de lo que principalmente es una proteina.....

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. La proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.


Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.


CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos..


CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

La siguiete tabla muestra la clasificación completa.
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Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.

DERIVADOS
Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En relación a estas proteínas hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales
También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la importación post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).
Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al microscopioi óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de secreción).
Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.

jueves, 4 de junio de 2009

EsTrUcTuRa QuiMiCa De LoS aCiDoS NuCLeiCoS

Introducción
Como clase, los nucleótidos pueden considerarse como uno de los más importantes metabolitos de la célula. Los nucleótidos se encuentran principalmente como unidades monoméricas que forman los principales ácidos nucleicos de la célula, ARN y ADN. Sin embargo, los nucleótidos se requieren para otras varias funciones importantes de la célula. Estas funciones incluyen:
1. sirven como almacenamiento de energía para uso futuro en reacciones de transferencia de fosfatos. Estas reacciones se realizan predominantemente por el ATP
2. forman parte de varias coenzimas importantes como NAD+, NADP+, FAD y coenzima A.
3. sirven como mediadores de importantes procesos celulares como segundos mensajeros en eventos de señalización intracelular. El mensajero intracelular predominante es el AMP-cíclico (cAMP), un derivado cíclico del AMP formado a partir del ATP.
4. controlan varias reacciones enzimáticas por medio de efectos alostéricos en la actividad de las enzimas.
5. sirven como intermediarios activados en varias reacciones de biosíntesis. Estos intermediarios activados incluyen a la S-adenosilmetionina (S-AdoMet o SAM) involucrada en reacciones de transferencia de grupos metilo así como también en la síntesis azúcares conjugados con nucleótidos de glicógeno y glucoproteínas.

Estructura de los Nucleósidos, Nucleótidos y su Nomenclatura

Los nucleótidos que se encuentran en las células son derivados de los compuestos heterocíclicos altamente básicos, purina y pirimidina.

acido 1

1.-Purina
2.-Pirimidina

Es el aspecto básico de los nucleótidos que les ha dado el término común de "bases" cuando están asociados con los nucleótidos presentes en el ADN y ARN. Existen 5 clases principales de bases que se encuentran en las células. Los derivados de la purina se llaman adenina y guanina, y los derivados de la pirimidina se llaman timidita, citosina y uracilo. Las abreviaciones comunes que se utilizan para estas cinco bases son A, G, T, C, y U.

Las bases de purina y pirimidina en las células están unidas a los carbohidratos y en esta forma se denominan, Nucleósidos. Los Nucleósidos están acoplados a la D-ribosa o a la 2'-deoxi-D-ribosa a través de un enlace β-N-glicosídico entre el carbón anomérico de la ribosa y el N9 de una purina o el N1 de una pirimidina.
La base puede existir en 2 orientaciones distintas en relación al enlace glicosídico-N. Estas conformaciones se conocen con el nombre de, sin y anti. Es la conformación anti la más predominante en los nucleótidos naturales.

Los Nucleósidos se encuentran en la célula principalmente en su forma fosforilada. A estos se los llama nucleótidos. El sitio mas común de fosforilación de los nucleótidos de la célula es el grupo hidroxilo que esta unido al carbono-5' de la ribosa. Los átomos de carbono presentes en la ribosa de los nucleótidos se designan con una marca prima (') para distinguirlos de la numeración del esqueleto de las bases. Los nucleótidos pueden existir en las formas mono-, di-, o tri-fosforiladas.
Los nucleótidos reciben distintas abreviaciones para permitir la fácil identificación de su estructura y su estado de fosforilación. La forma monofosforilada de la adenosina (adenosina-5'-monofosfato) se escribe como, AMP. Las formas di- y tri-fosforiladas se escriben como, ADP y ATP, respectivamente. El uso de estas abreviaciones asume que el nucleótido esta en la forma fosforilada-5'. Los di- y tri-fosfatos de los nucleótidos están unidos por enlaces anhidro-ácidos. Los enlaces anhidro-ácidos tienen alta ΔG0' para su hidrólisis dándoles un gran potencial para transferir fosfatos a otras moléculas. Es esta propiedad de los nucleótidos que les permite participar en reacciones de grupos de transferencia dentro de la célula.
Los nucleótidos que se encuentran en el ADN son únicos diferentes de aquellos que están en el ARN en que la ribosa se encuentra en su forma 2'-deoxi y la abreviación de los nucleótidos contiene una "d" para su designación. La forma monofosforilada de la adenosina que se encuentra en el ADN (deoxiadenosina-5'-monofosfato) se escribe como dAMP.
El nucleótido de uridina nunca se encuentra en el ADN y la timidina se encuentra casi exclusivamente en el ADN. La timidina se encuentra en el tARN pero no en el rARN o el mARN. Existen varias bases menos comunes que se encuentran en el ADN y ARN. La base modificada abundante en el ADN es la 5-metilcitosina. Una variedad de bases modificadas aparecen en el tARNs. Muchos nucleótidos modificados se encuentran fuera del contexto del ADN y ARN y tienen funciones biológicas importantes.

Derivados de la Adenosina
El derivado mas común de la adenosina es la forma cíclica, 3',5'-monofosfato de adenosina cíclica, cAMP. Este compuesto es un poderoso segundo mensajero involucrado en la transferencia de eventos de señales de transducción desde la superficie de la célula a proteínas internas, e.g. proteína-cinasa dependiente de cAMP, PKA (ver la Figura abajo). La PKA fosforila a varias proteínas, por tanto, afecta su actividad positiva o negativamente. El cAMP también esta involucrado en la regulación de canales iónicos mediante una interacción directa con las proteínas del canal, e.g. en la activación de receptores olfatorios por moléculas odoríferas.La formación del cAMP se da en respuesta a la activación de la adenilciclasa asociada a receptores. Estos receptores pueden ser de cualquier tipo, e.g. receptores de hormonas o receptores de odoríferos.

Derivados de la Guanosina
Una forma cíclica de la GMP (cGMP) también se encuentra en las células como molécula que actúa como segundo mensajero. En muchos casos su función es antagonizar los efectos del cAMP. La formación del cGMP se da en respuesta a señales mediadas por receptores similares a aquellas que activan a la adenilciclasa. Sin embargo, en este caso es la guanilatociclasa la que esta acoplada al receptor.
La cascada de transducción intracelular más importante acoplada al cGMP es la de foto percepción. Sin embargo, en este caso la activación de la rodopsina (en los bastones) y otras opsinas (en los conos) por la absorción de un fotón de luz (por medio del 11-cis-retinol asociado covalentemente con la rodopsina y opsinas) activa a la transducina que a su vez activa a la fosfodiesterasa específica cGMP que hidroliza al cGMP en GMP. Esto disminuye la concentración efectiva de cGMP que esta unida a canales iónicos lo que resulta en su cierre con la consecuente hiperpolarización de la célula.

Derivados de Nucleótidos en los TaRnS
Aproximadamente el 25% de los nucleótidos presentes en los TaRnS son modificados post-transcripción. Por lo menos 80 nucleótidos diferentes se han identificado en más de >60 posiciones diferentes en varios TaRnS. Los nucleótidos modificados mas comunes son dihidrouridina (se abrevia D) y seudouridina (se abrevia Ψ) cada uno de los cuales se encuentra en una estructura característica de lazo en los tARNs. La dihidrouridina se encuentra en el lazo-D (de ahí el nombre del lazo) y la seudouridina se encuentra en el lazo-TΨC (de ahí el nombre del lazo).

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Derivados de la Pirimidina

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Derivados de la Purina

Análogos Sintéticos de Nucleótidos
Muchos análogos de nucleótidos se sintetizan químicamente y se los utiliza por su potencial terapéutico. Los análogos de los nucleótidos se pueden utilizar como agentes anti-tumorales, por ejemplo se los utiliza porque interfieren con la síntesis del ADN y matan preferencialmente a las células que se dividen rápidamente como las células tumorales. Algunos de los análogos de nucleótidos que comúnmente se utilizan en quimioterapia son la 6-mercaptopurina, 5-fluorouracilo, 5-yodo-2'-deoxiuridina y 6-tioguanina. Cada uno de estos compuestos daña el proceso de replicación normal al interferir con la formación correcta del apareamiento de bases Watson-Crick.
Los análogos de los nucleótidos también se los utiliza como agentes antivirales. Varios análogos se utilizan para interferir con la replicación del HIV, como el AZT (azidotimidina) y el ddI (dideoxiinosina).
Varios análogos de purina se utilizan para tratar la gota. El más común es el alopurinol, que se parece a la hipoxantina. El alopurinol inhibe la actividad de la xantina oxidasa, una enzima involucrada en la síntesis de purinas. Además, varios análogos de nucleótidos se utilizan luego del trasplante de órganos para suprimir el sistema inmune y reducir la posibilidad de rechazo del trasplante por el huésped.

Polinucleótidos
Los Polinucleótidos se forman por la condensación de dos o más nucleótidos. La condensación ocurre mas comúnmente entre el alcohol de un fosfato-5' de un nucleótido y el hidroxilo-3' de un segundo, con la eliminación de agua, formando un enlace fosfodiester. La formación de enlaces fosfodiester en el ADN y ARN tienen direccionalidad. La estructura primaria del ADN y ARN (el arreglo lineal de los nucleótidos) procede en la dirección 5'——>3'. La representación común de la estructura primaria de las moléculas de ADN y ARN es escribir la secuencia de nucleótidos de izquierda a derecha con la dirección 5'——>3' como se indica:
5'–pGpApTpC–3'

Estructura del ADN
Utilizando datos de difracción de rayos-X, obtenidos a partir de cristales de ADN, James Watson y Francis Crick propusieron un modelo para la estructura del ADN. Este modelo (verificado subsecuentemente por datos adicionales) predijo que el ADN existiría como una hélice en dos hileras antiparalelas complementarias, que se orientan en dirección derecha y que se estabilizaría por uniones de hidrogeno entre las bases y las hileras adyacentes. En el modelo de Watson y Crick, las bases están en el interior de la hélice alineadas en un ángulo de casi 90° relativos al eje de la hélice. Las bases de purina forman enlaces de hidrogeno con las pirimidinas, en el fenómeno crucial del apareamiento de bases. Análisis experimentales han demostrado que, en cualquier molécula de ADN, la concentración de adenina (A) es igual a la de timina (T) y la concentración de citidina (C) es igual a la de guanina (G). Esto significa que A solamente formará par con T, y C con G. De acuerdo a este patrón, que se conoce con el nombre de apareamiento de bases de Watson-Crick, las pares de bases formadas por G y C contienen tres uniones de H, mientras que las uniones A y T contienen dos uniones de H. Esto hace que los pares de base G-C sean mas estables que los pares de base A-T.

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1.-Pares de Base A-T
2.-Pares de Base G-C

La naturaleza antiparalela de la hélice se da por la orientación de las hebras individuales. Desde cualquier posición fija de la hélice, una hebra se orienta en la dirección 5'——>3' y la otra en la dirección 3'——>5'. En su superficie externa, la doble hélice del ADN contiene dos canales profundos entre las cadenas de ribosa fosfato. Estos dos canales son de tamaño diferente y se llaman canales mayor y menor. La diferencia de tamaño se debe a la asimetría de los anillos de desoxirribosa y la naturaleza estructuralmente distinta de la superficie superior de un par de base en relación a su superficie inferior.
Se ha demostrado que la doble hélice de ADN puede existir en varias formas diferentes, dependiendo de la secuencia, condiciones iónicas y preparación de los cristales de ADN. La forma-B del ADN es la más prevalente bajo condiciones fisiológicas de baja fuerza iónica y un alto grado de hidratación. Las regiones de la hélice que son ricas en di nucleótidos pCpG pueden existir en una conformación de hélice nueva hacia la izquierda denominada ADN-Z. Esta conformación resulta de un cambio de 180 grados en la orientación de las bases en relación a las formas más comunes ADN-A y B.

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1.-Estructura ADN-B
2.-Estructura ADN-Z

Análisis de la Estructura del ADN
Cromatografía: varias de las técnicas de cromatografía disponibles para la caracterización de las proteínas se pueden también aplicar a la caracterización del ADN. La técnica más comúnmente utilizada es el HPLC (cromatografía liquida de alta presión). Se pueden también utilizar técnicas de cromatografía de afinidad. Una matriz de afinidad común es la hidroxiapatita (una forma de fosfato de calcio), que se une al ADN de doble hélice con más alta afinidad que el ADN de una sola hebra.
Electroforesis: este procedimiento puede tener la misma función en relación a las moléculas de ADN al igual que para el análisis de proteínas. Sin embargo, debido a que las moléculas de ADN tienen un peso molecular mucho mayor que las proteínas, la matriz utilizada para la electroforesis de ADN debe igualmente ser diferente. El material de elección es la agarosa, un polímero de carbohidratos purificado de un alga de agua salada. Es un copolimero de manosa y galactosa que cuando se derrite y se enfría forma un gel con el tamaño de poros que dependen de la concentración de la agarosa. El esqueleto de fosfato del ADN esta altamente cargado de cargas negativas, por lo que el ADN migrara en un campo eléctrico. El tamaño de los fragmentos de ADN pueden entonces determinarse al comparar su migración en el gel con estándares de tamaño conocido. Moléculas extremadamente grandes de ADN (mayores a 106 pares de base) se separan efectivamente en geles de agarosa utilizando electroforesis de campo pulsado (PFGE). Esta técnica utiliza dos o más electrodos, colocados ortogonalmente en relación al gel, que recibe pulsos alternados de corriente. La PFGE analizar cromosomas completos o porciones grandes de cromosomas.

Fuente: http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/nucleic-acids-sp.html#intro

http://superfund.pharmacy.arizona.edu/toxamb/c1-1-1-3.html

martes, 26 de mayo de 2009

EsTrUcTuRa QuiMiCa De LoS LiPiDoS

En esta ocasión hablaremos de los lípidos y su estructura química.
Lipido:
Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos biológicos escasamente solubles en agua. entre ellos se encuentra el colesterol.
Cumplen múltiples funciones en el organismo, como constituyentes de las membranas biológicas, hormonas, vitaminas solubles en grasas (vitamina E), aislantes térmicos, reguladores biológicos y reserva energética.
Los ácidos grasos son los lípidos más simples, y son además constituyentes de otros lípidos más complejos como los fosfolípidos, triglicéridos y colesterol esterificado. .
Ácidos Grasos
Los ácidos grasos cumplen con dos funciones importantes en el organismo.
1. Como componentes de lípidos de membrana más complejos.
2. Como componentes de la grasa almacenada en la forma de triglicéridos
Los ácidos grasos son moléculas de largas cadenas de hidrocarbonos que contienen ácido carboxílico en uno de sus entremos. El número de carbonos en los ácidos grasos se inicia con el carbono del grupo carboxílico. A pH fisiológico, el grupo carboxílico se ioniza fácilmente, dando una carga negativa a los ácidos grasos en los fluidos orgánicos.
Los ácidos grasos que no contienen dobles enlaces entre carbonos se llaman ácidos grasos saturados; aquellos que contienen dobles enlaces son ácidos grasos insaturados. La designación de números utilizada para los ácidos grasos vienen del número de átomos de carbono, seguidos del número de los sitios de saturación (e.g. el acido palmítico es un acido de 16 carbonos que no tiene insaturaciones y se designa como 16:0).
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Ácido Palmítico
El sitio de insaturación de los ácidos grasos se indica con el símbolo Δ y el número del primer carbono del doble enlace (e.g. el acido palmitoleico es un acido graso de 16 carbonos con un sitio de instauración entre los carbonos 9 y 10, y se lo designa como 16:Δ9).
Los ácidos grasos saturados de menos de 8 carbonos son líquidos a temperatura fisiológica, mientras que los que tienen más de 10 son sólidos. La presencia de dobles enlaces en los ácidos grasos disminuye significativamente su punto de fusión en relación a los ácidos grasos saturados.
La mayoría de ácidos grasos se obtienen de la dieta. Sin embargo, la capacidad de síntesis de lípidos del organismo (sintasa de ácidos grasos y otras enzimas que modifican los ácidos grasos) pueden dar al organismo con todos los diferentes ácidos grasos que se necesitan. Dos excepciones claves de esto son los ácidos grasos altamente insaturados conocidos como acido linoleico y acido linolénico, que contienen instauraciones más allá de los carbonos 9 y 10. Estos dos ácidos grasos no pueden ser sintetizados a partir de precursores en el organismo, y por tanto son considerados como ácidos grasos esenciales; esenciales en el sentido de que deben ser consumidos en la dieta. Debido a que las plantas son capaces de sintetizar los ácidos linoleico y linolénico, los humanos adquieren estas grasas al consumir una variedad de plantas o al consumir carne de animales que han consumido estas grasas en las plantas.
Estructura Básica de los Triglicéridos
Los triglicéridos están formados de un esqueleto de glicerol al que están eterificados 3 ácidos grasos.
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Composición Básica de un Triglicérido
Estructura Básica de los Fosfolípidos
La estructura básica de los Fosfolípidos es muy similar a la de los triglicéridos excepto que el C-3 (sn3) del esqueleto de glicerol esta esterificado al ácido fosfórico. La estructura básica de los fosfolípidos es el acido fosfatídico que resulta cuando la sustitución X en la estructura básica que se indica en la figura que sigue es un átomo de hidrogeno. Las sustituciones incluyen a la etanolamina (fosfatidiletanolamina), colina (fosfatidil colina, también llamadas lecitina), serina (fosfatidilserina), glicerol (fosfatidilglicerol), mio-inositol (fosfatidilinositol, estos compuestos pueden tener una variedad en el número de alcohol inositol que sean fosforilados generando polifosfatidilinositoles), y fosfatidilglicerol (el difosfatidilglicerol más comúnmente conocido como cardiolipinas).
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Composición Básica de un Fosfolípido.La X puede ser un número diferente de substituyentes.
Estructura Básica de los Plasmalógenos
Los Plasmalógenos son lípidos complejos de membrana que se parecen a los Fosfolípidos, principalmente la fosfatidilcolina. La diferencia principal es que el acido graso en el C-1 (sn1) del glicerol contiene una especie alquil (–O-CH2–) o O-alquenil éter (–O-CH=CH–). Una especie básica O-alquenil éter se indica en la figura que sigue en donde –X puede ser sustituyentes como los que se encuentran en los Fosfolípidos descritos anteriormente.
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Composición Básica de O-Alquenil Plasmalógenos
Uno de los Plasmalógenos alquil éter más potentes es el factor de activación de plaquetas (PAF: 1-O-1'-enil-2-acetil-sn-glicero-3-fosfocolina) que es un plasmalógeno de colina en el que la posición C-2 (sn2) del glicerol esta esterificado con un grupo acetal en lugar de un acido graso de cadena larga.El PAF funciona como un mediador de hipersensibilidad, en las reacciones inflamatorias agudas y en el shock anafiláctico. El PAF se sintetiza en respuesta a la formación de complejos antígeno-IgE en la superficie de basófilos, neutrófilos, eosinófilos, macrófagos y monocitos. La síntesis y la liberación de PAF de las células llevan a la agregación plaquetaria y a la secreción de serotonina por las plaquetas. El PAF también provoca respuestas en el hígado, corazón, músculo liso, y tejido uterino y pulmones
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Estructura del PAF
Estructura Básica de los Esfingolípidos
Estructura Básica de los Esfingolípidos
Los Esfingolípidos están compuestos de un esqueleto de esfingosina que se deriva del glicerol. La esfingosina es N-acetilada por una variedad de ácidos grasos generando una familia de moléculas que se conoce con el nombre de ceramidas. Los Esfingolípidos predominan en la vaina de mielina de las fibras nerviosas. La esfingomielina es un esfingolípido que se genera por transferencia de la fosfocolina de la fosfatidilcolina a la ceramida, por lo que la esfingomielina es una forma única de un Fosfolípido.
La otra clase importante de Esfingolípidos (además de la esfogomielina) son los glicoesfingolipidos que se generan por la sustitución de carbohidratos en el carbón sn1 del esqueleto de glicerol a la ceramida. Hay cuatro clases principales de glicoesfingolipidos:
Cerebrosidos: tienen una sola estructura, principalmente glucosa.
Sulfatidos: esteres de acido sulfúrico de los galactocerebrosidos.
Globósidos: contienen 2 o más azucares.
Gangliósidos: similares a los globosidos excepto que también contienen acido siálico.
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Arriba: Esfingosina
Debajo: Composición Básica de una ceramida"n" indica cualquier acido graso puede ser N-acetilado en esta posición.
Fuente:

domingo, 3 de mayo de 2009

EsTrUcTuRa QuIMiCa De Los CaRbOHidRaToS....

Para empezar a hablar de lo que es la estructura química de los carbohídratos primero vamos a hablar de lo que son los carbohidratos:

Los carbohidratos son compuestos que contienen cantidades grandes de grupos hidroxilo. Los carbohidratos más simples contienen una molécula de aldehído (a estos se los llama polihidroxialdehidos) o una cetona (polihidroxicetonas). Tolos los carbohidratos pueden clasificarse como monosacáridos, oliosacáridos o polisacáradidos. Un oligosacárido está hecho por 2 a 10 unidades de monosacáridos unidas por uniones glucosídicas. Los polisacáridos son mucho más grandes y contienen cientos de unidades de unidades de monosacáridos. La presencia de los grupos hidroxilo permite a los carbohidratos interactuar con el medio acuoso y participar en la formación de uniones de hidrogeno, tanto dentro de sus cadenas como entre cadenas de polisacáridos. Derivados de carbohidratos pueden tener compuestos nitrogenados, fosfatos, y de azufre. Los carbohidratos pueden combinarse con los lípidos para formar glucolípidos o con las proteínas para formar glicoproteínas

Nomenclatura de los Carbohidratos
Los carbohidratos predominantes que se encuentran en el cuerpo están relacionados estructuralmente a la aldotriosa gliceraldehido y a la cetotriosa dihidroxiacetona. Todos los carbohidratos contienen al menos un carbono asimétrico (quiral) y son por tanto activos óptimamente. Además, los carbohidratos pueden existir en una de dos conformaciones, y que están determinadas por la orientación del grupo hidroxilo en relación al carbono asimétrico que esta más alejado del carbonilo. Con pocas excepciones, los carbohidratos que tienen significado fisiológico existen en la conformación-D. Las conformaciones de imagen de espejo, llamados enantiomeros, están en la conformación-L.

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Estructuras de los Enantiomeros del Gliceraldehido


Monosacáridos
Los monosacáridos que comúnmente se encuentra en humanos se clasifican de acuerdo al número de carbonos que contienen sus estructuras. Los monosacáridos más importantes contienen entre cuatro y seis carbonos.

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Los aldehídos y las cetonas de los carbohidratos de 5 y 6 carbonos reaccionaran espontáneamente con grupos de alcohol presentes en los carbonos de alrededor para producir hemiacetales o hemicetales intramoleculares, respectivamente. El resultado es la formación de anillos de 5 o 6 miembros. Debido a que las estructuras de anillo de 5 miembros se parecen a la molécula orgánica furán, los derivados con esta estructura se llaman furanosas. Aquellos con anillos de 6 miembros se parecen a la molécula orgánica piran y se llaman piranosas.
Tales estructuras pueden ser representadas por los diagramas Fisher o Haword. La numeración de los carbonos en los carbohidratos procede desde el carbono carbonilo, para las aldosas, o a partir del carbón más cercano al carbonil, para las cetosas.


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1.Proyección Cíclica de Fischer de la α-D-Glucosa
2.Proyección de Haworth de la α-D-Glucosa

Los anillos pueden abrirse y cerrarse, permitiendo que exista rotación alrededor del carbón que tiene el carbonilo reactante produciendo dos configuraciones distintas (a y b) de los hemiacetal y hemicetal. El carbono alrededor del cual ocurre esta rotación es el carbono anomérico y las dos formas se llaman anómeros. Los carbohidratos pueden cambiar espontáneamente entre las configuraciones a y b: un proceso conocido como muta rotación. Cuando son representados en la proyección Fischer, la configuración a coloca al hidroxilo unido al carbón anomérico hacia la derecha, hacia el anillo. Cuando son representados en la configuración Haworth, la configuración a coloca al hidroxilo hacia abajo.
Las relaciones espaciales de los átomos de las estructuras de anillo furanos y piranosa se describen más correctamente por las dos conformaciones identificadas como forma de silla y forma de bote. La forma de silla es la más estable de las dos. Los constituyentes del anillo que se proyectan sobre o debajo del plano del anillo son axiales y aquellos que se proyectan paralelas al plano son ecuatoriales. En la conformación de silla, la orientación del grupo hidroxilo en relación al carbón anomérico de la α-D-glucosa es axial y ecuatorial en la β-D-glucosa.

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Forma de silla de la α-D-Glucosa
Disacáridos
SucrosaLas uniones covalentes entre el hidroxilo anomérico de un azúcar cíclico y el hidroxilo de un segundo azúcar (o de otro compuesto que tenga alcohol) se llaman uniones glucosídicas, y las moléculas resultantes son los glucósidos. La unión de dos monosacáridos para formar disacáridos involucra una unión glucosídica. Varios disacáridos con importancia fisiológica incluyen la sucrosa, lactosa, y maltosa.
Sucrosa: prevalerte en el azúcar de caña y de remolacha, esta compuesta de glucosa y fructosa unidas por un α-(1,2)-β-enlace glucosídico.
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Sucrosa
Lactosa: se encuentra exclusivamente en la leche de mamíferos y consiste de galactosa y glucosa en una β-(1,4)-enlace glucosídico
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Lactosa
Maltosa: el principal producto de degradación del almidón, esta compuesta de dos monómeros de glucosa en una α-(1,4)-enlace glucosídico.
maltosa
Maltosa
Polisacáridos
La mayoría de carbohidratos que se encuentran en la naturaleza ocurren en la forma de polímeros de alto peso molecular llamados polisacáridos. Los bloques monoméricos para construir los polisacáridos pueden ser muy variados; en todos los casos, de todas maneras, el monosacárido predominante que se encuentra en los polisacáridos es la D-glucosa. Cuando los polisacáridos están compuestos de un solo tipo de monosacárido, se llaman homopolisacárido. Los polisacáridos compuestos por más de un tipo de monosacáridos se llaman heteropolisacáridos.
Glicógeno
El glicógeno es la forma más importante de almacenamiento de carbohidratos en los animales. Esta importante molécula es un homopolímero de glucosa en uniones α-(1,4); el glicógeno es también muy ramificado, con ramificaciones α-(1,6) cada 8 a 19 residuos. El glicógeno es una estructura muy compacta que resulta del enrollamiento de las cadenas de polímeros. Esta compactación permite que grandes cantidades de energía de carbonos sea almacenada en un volumen pequeño, con poco efecto en la osmolaridad celular.
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Sección del Glicógeno Indicando uniones Glucosidicas α-1,4- y α-1,6
El almidón es la forma más importante de almacenamiento de carbohidratos en las plantas. Su estructura es idéntica a la del glicógeno, excepto por un grado mas bajo de ramificaciones (cada 20 a 30 residuos). El almidón que no se ramifica se llama amilasa; el almidón que se ramifica amilopectina.
Fuente:

miércoles, 22 de abril de 2009

CueSTiONaRiO 1

Azúcar, hechos y mitos
1. ¿Qué es el azúcar?
R=Se le considera como una amplia gama de sustancias no simplemente es o sirve para endulzar el cafe, entre ellas (las azucares) se encuantran los monosacaridos.
2. ¿Qué es el azúcar simple?
R= El azúcar o azucares simples se encuentran: Los monosacaridos, la glucosa, la fructosa, la galactosa entre otros.
3. ¿Por qué es importante la ingesta de fibra?
R= Por qué actúa como barrera física que retara la digestión y absorción del azúcar.
4.¿Cuál es la principal causa de la obesidad?
R= Hoy se ve a la grasa a la principal causa de la obesidad pero tambien el consumo excesivo de azúcar es uno de ellos
5. ¿Con qué enfermedades se relaciona el consumir azúcar sin moderación?
R= Principalmente con la diabetes, la caries, hernias discales, pancreatitis, cálculos renales entre otros.
6. ¿Cuantá azúcar contiene una lata de refresco de 355 ml de coca...?
R= Entre 40 y 50 gramos de azúcar.
7. ¿Qué es la insulina?
R= Es una proteína que produce el páncreas para regular el azúcar en el cuerpo humano.
8. ¿Por qué se produce la diabetes tipo II?
R= Se produce cuando el cuerpo no puede producir insulina o las células no la reconocen.